Studi biokimia protein disulfida isomerase muatan ragi Saccharomyses cerevisiae sensitif DTT dan tidak mensekresi Killer Toxin

Yayah Rokayah, Dede (2012) Studi biokimia protein disulfida isomerase muatan ragi Saccharomyses cerevisiae sensitif DTT dan tidak mensekresi Killer Toxin.

Full text not available from this repository.
Official URL: http://elib.unikom.ac.id/gdl.php?mod=browse&op=rea...

Abstract

Protein Disulfida Isomerase (PDI, EC 5.3.4.1) adalah enzim yang mengkatalisis reaksi redks dan isomeriasi ikatan disulfida berbagai protein sekresi di dalam retikulum endoplasma. Ikatan disulfida memegang peran penting dalam pelipatan polipeptida menjadi protein fungsional. Penelitian ini bertujuan untuk melakukan studi biokimia PDI muatan yITB 428 yang mempunyai sifat sensitif DTT dan tidak mensekresi killer Toxin. Cell free extract PDI muatan yITB428 telah dimurnikan dengan fraksinasi amonium sulfat dan kromatografi kolom penukaranion DEAE-sephacel. Pemurnian Parsial PDI menghasilkan aktivitas spesifik 1,49 x 10 pangkat 5 unit per mg, pH optimum 7,5 dan suhu optimum 37 derajat celcius. Kinetika PDI muatan yITB428 mempunyai V maks 1,21 x 10 pangkat 4 unit per mL, KM apprent terhadap substrat insulin 0,1 mmM, dan koefisien Hill (h) 3,7. Kinetika ini menunjukkan PDI muatan yITB428 merupakan enzim alosterik yang berinteraksi secara kooperatif positif terhadap substrat insulin. PDI muatan yITB428 juga dapat berinteraksi dengan peptida mastoporan. Analisis urutan nukleotida gen PDII muatan yITB428 tidak menunjukkan adanya perubahan nukleotida. Sifat sensitif DTT dan tidak mensekresi killer toxin yang dioerlihatkan PDI mutan yITB428 mungkin karena adanya mutasi pada gen lain yang memperngaruhi aktivitas reduktase PDI.

Item Type: Article
Subjects: Collections > Koleksi Perpustakaan Di Indonesia > Perpustakaan Di Indonesia > JBPTITBPP > S2-Theses > Natural Sciences > Chemistry > 2001
Divisions: Universitas Komputer Indonesia > Perpustakaan UNIKOM
Depositing User: M.Kom Taryana Suryana
Date Deposited: 16 Nov 2016 07:38
Last Modified: 16 Nov 2016 07:38
URI: https://repository.unikom.ac.id/id/eprint/3318

Actions (login required)

View Item View Item